UHH Newsletter

Juli 2016, Nr. 87

FORSCHUNG



Kontakt:

Prof. Dr. Arwen Pearson
The Hamburg Centre for Ultrafast Imaging (CUI)
Fachbereich Physik

t. 040 8998-6650
e. arwen.pearson"AT"cfel.de

Zeitaufgelöste Kristallographie am Speicherring PETRA III macht durch neuartigen Probentransport und intelligente Röntgenpulsfolgen die Abläufe in unseren Eiweißen in Echtzeit sichtbar. Bild: Jörg Harms, MPSD

Zeitaufgelöste Kristallographie am Speicherring PETRA III macht durch neuartigen Probentransport und intelligente Röntgenpulsfolgen die Abläufe in unseren Eiweißen in Echtzeit sichtbar. Bild: Jörg Harms, MPSD

Zwei Millionen Euro für die Erforschung von Biomolekülen bewilligt

Für ein Verbundforschungsprojekt an der Röntgenlichtquelle PETRA III des Forschungszentrums DESY erhält die Universität Hamburg rund zwei Millionen Euro vom Bundesforschungsministerium (BMBF). Beteiligt an dem Projekt sind Wissenschaftlerteams des Exzellenzclusters „CUI der Universität Hamburg, des European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Hamburg und vom Deutschen Elektronen-Synchrotron (DESY). Die Laufzeit der Förderung beträgt drei Jahre.

„Das ist ein großer Erfolg für unsere Forschung“, sagt Prof. Dr. Arwen Pearson, Projektleiterin am CUI (The Hamburg Centre for Ultrafast Imaging). „Die Förderung versetzt uns in Hamburg in die Lage, in den nächsten Jahren die führende Position bei der Erforschung der zeitaufgelösten Strukturbiologie einzunehmen. Damit werden wir endlich verstehen, wie sich Biomoleküle verändern, wenn sie im Körper aktiv sind. Dieses Wissen braucht die Forschung, um zum Beispiel passgenaue Medikamente entwickeln zu können“, ergänzt Prof. Pearson.

Initiiert wurde das Projekt von Forscherinnen und Forschern des CUI. Außerdem beteiligt sind die Arbeitsgruppen von Prof. Nils Huse (CUI, Universität Hamburg), Dr. Thomas Schneider (EMBL Hamburg), Prof. Henry Chapman (CUI, DESY, Universität Hamburg), Prof. Christian Betzel (CUI, Universität Hamburg) und Prof. Martin Trebbin (CUI, Universität Hamburg).

Hadamard-Kristallographie macht Strukturveränderungen im Molekül sichtbar

Die von Prof. Pearson entwickelte Hadamard-Kristallographie basiert auf der mathematischen Methode der Hadamard-Transformation. Dabei wird in einem Biomolekül eine Reaktion angestoßen und diese anschließend mit einer Abfolge von Röntgenpulsen untersucht. Aus diesen Pulsen ergibt sich ein einzelnes kristallographisches Bild – in etwa wie bei einer lang belichteten Fotografie. Das Experiment wird mit anderen Abfolgen von Lichtpulsen wiederholt, sodass jeweils ein anderes kristallographisches Bild entsteht. Aus den Unterschieden in den Bildern und der Pulsabfolge lässt sich mit der Rechenmethode des französischen Mathematikers Jacques Hadamard ein Film gewinnen, der zeigt, wie sich die Struktur im Molekül verändert.

Fördergelder ermöglichen neues Spiegelsystem und Messplatz für Röntgenstrahlen

Um die Anwendung dieser Kristallographie zu erleichtern, sollen mit den Fördergeldern zwei bestehende Strahlführungen der Röntgenquelle PETRA III erweitert werden: Die DESY-Strahlführung P11 erhält ein weiteres Spiegelsystem, mit dem die Röntgenstrahlen gebündelt werden können. Damit werden zeitaufwendige Umbauten in Zukunft überflüssig. Des Weiteren entsteht hinter der Experimentierstation an der EMBL-Strahlführung P14 ein dedizierter Messplatz für die Datensammlung.

Mehr Informationen unter:
www.cui.uni-hamburg.de/2016/06/bundesforschungsministerium-bewilligt-zwei-millionen-euro-fuer-erforschung-von-biomolekuelen/

PM/Red.
 

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